БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

Аминокислоты - (аминокарбоновые кислоты; амк) — органические соединения , в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы (аминогруппы). Т.е. а минокислоты могут рассматриваться , как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

• Карбоксильная группа (карбоксил) -СООН — функциональная одновалентная группа, входящая в состав карбоновых кислот и определяющая их кислотные свойства.
• Аминогруппа — функциональная химическая одновалентная группа -NH 2 , органический радикал, содержащий один атом азота и два атома водорода.

Известно более 200 природных аминокислот , которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.

Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).

В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.

Общая структура аминокислот. Альфа аминокислоты. Изомеризация аминокислот.

Аминокислоты - биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH 2) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот - углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.

Рис. 1 - Общая структура α-аминокислот , составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре).

В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.

У альфа-аминокислот, за исключением глицина , альфа-углерод является хиральным атомом углерода. У аминокислот, углеродные цепи которых присоединяются к альфа-углероду (как, например, Лизин (L-лизин)), углероды обозначаются как альфа, бета, гамма, дельта, и так далее. У некоторых аминокислот аминогруппа прикреплена к бета или гамма-углероду, и поэтому они называются бета- или гамма- аминокислоты.

По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).

Термин «аминокислота с разветвленной цепью» относится к аминокислотам, имеющим алифатические нелинейные боковые цепи, это Лейцин , Изолейцин и Валин .

Пролин - единственная протеиногенная аминокислота, боковая группа которой прикреплена к альфа-аминогруппе и, таким образом, также является единственной протеиногенной аминокислотой, содержащей на этом положении вторичный амин. С химической точки зрения, пролин, таким образом, является иминокислотой , поскольку в нем отсутствует первичная аминогруппа, хотя в текущей биохимической номенклатуре он все еще классифицируется как аминокислота, а также «N-алкилированная альфа-аминокислота» (Иминокислоты — карбоновые кислоты, содержащие иминогруппу (NH). Входят в состав белков, их обмен тесно связан с обменом аминокислот. По своим свойствам иминокислоты близки к аминокислотам, и в результате каталитического гидрирования иминокислоты превращаются в аминокислоты. Иминогруппа — молекулярная группа NH. Двухвалентна. Содержится во вторичных аминах и пептидах. В свободном виде двухвалентный радикал аммиака не существует).

АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты , имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H 2 NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.

Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).

Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH 2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина

В зависимости от положения аминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты. Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты. Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина , содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах .

Все стандартные альфа-аминокислоты, кроме глицина, могут существовать в форме одной из двух энантиомеров , называемых L или D аминокислоты, представляющих собой зеркальные отображения друг друга.

D, L -Система обозначения стереоизомеров.

По этой системе L -конфигурация приписывается стереозомеру, у которого в проекций Фишера реперная группа находится слева от вертикальной линии (от лат. "laevus" -левый). Надо помнить, что в проекции Фишера вверху располагают наиболее окисленный атом углерода (как правило, этот атом входит в состав карбоксильной СОOН или карбонильной СН=О групп.). Кроме того, в проекции Фишера все горизонтальные связи направлены в сторону наблюдателя, а вертикальные — удалены от наблюдателя. Соответственно, если реперная группа расположена в проекции Фишера справа, стереоизомер имеет D - конфигурацию (от лат. "dexter" - правый). В α-аминокислотах реперными группами служат группы NH 2.

Энантиомеры — пара стереоизомеров , представляющих собой зеркальные отражения друг друга, не совмещаемые в пространстве. Классической иллюстрацией двух энантиомеров могут служить правая и левая ладони: они имеют одинаковое строение, но различную пространственную ориентацию. Существование энантиомерных форм связано с наличием у молекулы хиральности — свойства не совмещаться в пространстве со своим зеркальным отражением. .

Энантиомеры идентичны по физическим свойствам. Они могут быть различены лишь при взаимодействии с хиральной средой, например, световым излучением. Энантиомеры одинаково ведут себя в химических реакциях с ахиральными реагентами в ахиральной среде. Однако, если реагент, катализатор либо растворитель хиральны, реакционная способность энантиомеров, как правило, различается. Большинство хиральных природных соединений (аминокислоты , моносахариды ) существует в виде 1 энантиомера. Понятие энантиомерии важно в фармацевтике , т.к. различные энантиомеры лекарств , имеют различную биологическую активность.

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(протеиногенные)

См. к теме: и Строение протеиногенных аминокислот

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот , кодируемых генетическим кодом (см. рис. 4). Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций.

Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.

Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)

Процесс построения белка называется трансляцией и включает в себя пошаговое добавление аминокислот к растущей цепи белка через рибозимы, осуществляемый рибосомой. Порядок, в котором добавляются аминокислоты, считывается в генетическом коде с помощью шаблона мРНК , который представляет собой копию РНК одного из генов организма.

Трансляция - биосинтез белка на рибосоме

Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.

Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.

Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин , включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма. Селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент, вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в составе ферментов, необходимых для производства метана. Он кодируется с кодоном UAG, который в других организмах обычно играет роль стоп-кодона. За кодоном UAG следует PYLIS последовательность.

Рис. 7. Полипептидная цепь - первичная структура белка.

Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Рис. 8. Структурная организация белков

НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(Не-протеиногенные)

Помимо стандартных аминокислот существует множество других аминокислот, которые называются не-протеиногенными или нестандартными. Такие аминокислоты либо не встречаются в белках (например, L-карнитин , ГАМК ), либо не производятся непосредственно в изоляции при помощи стандартных клеточных механизмов (например, оксипролин и селенометионин).

Нестандартные аминокислоты, находящиеся в белках, образуются путем пост-трансляционной модификации, то есть модификацией после трансляции в процессе синтеза белка. Эти модификации часто необходимы для функционирования или регуляции белка; например, карбоксилирование глутамата позволяет улучшить связывание ионов кальция, а гидроксилирование пролина важно для поддержания соединительной ткани. Другой пример - формирование гипузина в фактор инициации трансляции EIF5A посредством модификации остатка лизина . Такие модификации могут также определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может вызвать связывание белка с фосфолипидной мембраной.

Некоторые нестандартные аминокислоты не встречаются в белках. Это лантионин, 2-аминоизомасляная кислота, дегидроаланин и гамма-аминомасляная кислота. Нестандартные аминокислоты часто встречаются в качестве промежуточных метаболических путей для стандартных аминокислот - например, орнитин и цитруллин встречаются в орнитиновом цикле как часть катаболизма кислоты.

Редкое исключение доминированию альфа-аминокислоты в биологии - бета-аминокислота Бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется для синтеза пантотеновой кислоты (витамина B5), компонента коэнзима А у растений и микроорганизмов. Ее, в частности, продуцируют пропионовокислые бактериии .

Функции аминокислот

БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ

Многие протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты также играют важную, не связанную с образованием белка, роль в организме. Например, в головном мозге человека глутамат (стандартная глутаминовая кислота) и гамма-аминомасляная кислота (ГАМК , нестандартная гамма-аминокислота), являются основными возбуждающими и тормозящими нейромедиаторами. Гидроксипролин (основной компонент соединительной ткани коллагена) синтезируют из п ролина ; стандартная аминокислота глицин используется для синтеза порфиринов , используемых в эритроцитах. Нестандартный карнитин используется для транспорта липидов.

Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.

1. Аминокислоты, белки и питание

О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.

При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования - кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.

Из 20 стандартных аминокислот , 8 (валин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , треонин , триптофан и фенилаланин ) называют незаменимыми потому, что человеческий организм не может синтезировать их самостоятельно из других соединений в необходимых для нормального роста количествах, их можно получить только с пищей. Однако по современным представлениям Гистидин и Аргинин также являются незаменимыми аминокислотами для детей. Другие могут быть условно незаменимы для людей определенного возраста или людей, имеющих какие-либо заболевания.

Кроме того, Цистеин , Таурин , считаются полузаменимыми аминокислотами у детей (хотя таурин технически не является аминокислотой), потому что метаболические пути, которые синтезируют эти аминокислоты, у детей еще не полностью развиты. Необходимые количества аминокислот также зависят от возраста и здоровья человека, поэтому довольно сложно давать здесь общие диетические рекомендации.

БЕЛКИ

Белки́ (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества , состоящие из альфа- аминокислот , соединённых в цепочку пептидной связью . В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом , при синтезе в большинстве случаев используются 20 стандартных аминокислот .

Рис. 9. Белки не только пища... Типы белковых соединений.

Каждый живой организм состоит из белков . Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.

Процесс синтеза белков идет в организме постоянно. Если хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным нарушениям здоровья - от расстройств пищеварения до депрессии и замедления роста у детей. Разумеется, данное рассмотрение вопроса весьма упрощенное, т.к. функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК.

Также, кроме белков, из аминокислот образуется большое количество веществ небелковой природы (см. ниже), выполняющих специальные функции. К ним, напроимер, относится холин (витаминоподобное вещество, входящее в состав фосфолипидов и являющееся предшественником нейромедиатора ацетилхолина - Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты крайне необходимы для нормальной работы головного мозга).

2. Небелковые функции аминокислот

Нейромедиатор аминокислоты

Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества - нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator - посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.

В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:

• Триптофан является предшественником нейромедиатора серотонина.

• L-Тирозин и его предшественник фенилаланин являются предшественниками нейромедиаторов дофамина катехоламинов, адреналина и норадреналина.
  

• Глицин является предшественником порфиринов, таких как гем.
  

• Аргинин является предшественником оксида азота.
  

• Орнитин и S-аденозилметионин являются предшественниками полиаминов.
  

• Аспартат, Глицин и глутамин являются предшественниками нуклеотидов.
  

Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот . Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.

Классификация протеиногенных аминокислот

Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

1. По строению бокового радикала выделяют:

• алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин) — соединения, не содержащие ароматических связей.
  
• ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан)

• серусодержащие (цистеин, метионин), содержащие атом серы S
  
• содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
• содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
• дополнительную NH 2 -группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

2. По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

3. По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

4. По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей - незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Таблица 1. Классификация аминокислот

Аминокислоты - гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу - NH 2 и карбоксиль­ную группу -СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа - NH 2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа -СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты - это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым , т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки -NH-СО-, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды . В таких соединениях группы -NH-СО- на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

Аминокислоты - главный строительный материал любого живого организма. По своей природе они являются первичными азотистыми веществами растений, которые синтезируются из почвы. Строение и и аминокислот зависят от их состава.

Структура аминокислоты

Каждая ее молекула имеет карбоксильные и аминные группы, которые соединены с радикалом. Если аминокислота содержит 1 карбоксильную и 1 амино-группу, строение ее можно обозначить формулой, представленной ниже.

Аминокислоты, которые имеют 1 кислотную и 1 щелочную группу, называют моноаминомонокарбоновыми. В организмах также синтезируются и функции которых обусловливают 2 карбоксильных группы или 2 аминных группы. Аминокислоты, содержащие 2 карбоксильные и 1 аминную группы, называют моноаминодикарбоновыми, а имеющие 2 аминные и 1 карбоксильную - диаминомонокарбоновыми.

Также они различны по строению органического радикала R. У каждой из них имеется свое наименование и структура. Отсюда и различные функции аминокислот. Именно наличие кислотной и щелочной групп обеспечивает ее высокую реактивность. Эти группы соединяют аминокислоты и образуют полимер - белок. Белки еще именуются полипептидами из-за своего строения.

Аминокислоты как строительный материал

Молекула белка - это цепочка из десятков или сотен аминокислот. Белки отличаются по составу, количеству и порядку расположения аминокислот, ведь число сочетаний из 20 составляющих практически бесконечно. Одни из них имеют весь состав незаменимых аминокислот, иные обходятся без одной или нескольких. Отдельные аминокислоты, структура, функции которых подобны белкам человеческого тела, не применяются в качестве пищевых, так как малорастворимы и не расщепляются ЖКТ. К таким принадлежат белки ногтей, волос, шерсти или перьев.

Функции аминокислот трудно переоценить. Эти вещества выступают главной пищей в рационе людей. Какую функцию выполняют аминокислоты? Они увеличивают рост мышечной массы, помогают укреплению суставов и связок, восстанавливают поврежденные ткани организма и участвуют во всех процессах, происходящих в теле человека.

Незаменимые аминокислоты

Только из добавок или пищевых продуктов можно получить Функции в процессе формирования здоровых суставов, крепких мышц, красивых волос очень значимы. К таким аминокислотам относятся:

• фенилаланин;
• лизин;
• треонин;
• метионин;
• валин;
• лейцин;
• триптофан;
• гистидин;
• изолейцин.

Функции аминокислот незаменимых

Эти кирпичики выполняют важнейшие функции в работе каждой клетки человеческого организма. Они незаметны, пока поступают в организм в достаточном количестве, но их недостаток существенно ухудшает работу всего организма.

1. Валин возобновляет мышцы, служит отличным источником энергии.
2. Гистидин улучшает состав крови, способствует восстановлению и росту мышц, улучшает работу суставов.
3. Изолейцин помогает выработке гемоглобина. Контролирует количество сахара в крови, повышает энергичность человека, выносливость.
4. Лейцин укрепляет иммунитет, следит за уровнем сахара и лейкоцитов в крови. Если уровень лейкоцитов завышен: он их понижает и подключает резервы организма для ликвидации воспаления.
5. Лизин помогает усвоению кальция, что формирует и укрепляет кости. Помогает выработке коллагена, улучшает структуру волос. Для мужчин это отличный анаболик, так как он наращивает мышцы и увеличивает мужскую силу.
6. Метионин нормализует работу пищеварительной системы и печени. Участвует в расщеплении жиров, убирает токсикоз у беременных, благотворно влияет на волосы.
7. Треонин улучшает работу ЖКТ. Повышает иммунитет, участвует в создании эластина и коллагена. Треонин препятствует отложению жира в печени.
8. Триптофан отвечает за эмоции человека. Вырабатывает серотонин - гормон счастья, тем самым нормализует сон, поднимает настроение. Укрощает аппетит, благотворительно влияет на сердечную мышцу и артерии.
9. Фенилаланин служит передатчиком сигналов от нервных клеток в мозг головы. Улучшает настроение, подавляет нездоровый аппетит, улучшает память, повышает восприимчивость, снижает боль.

Дефицит незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, нарушению обмена веществ, снижению мышечной массы.

Заменимые аминокислоты

Это такие аминокислоты, строение и функции которых вырабатываются в организме:

• аргинин;
• аланин;
• аспарагин;
• глицин;
• пролин;
• таурин;
• тирозин;
• глутамат;
• серин;
• глутамин;
• орнитин;
• цистеин;
• карнитин.

Функции аминокислот заменимых

1. Цистеин ликвидирует токсические вещества, участвует в создании тканей кожи и мышц, представляет собой естественный антиоксидант.
2. Тирозин снижает физическую усталость, ускоряет метаболизм, ликвидирует стресс и депрессию.
3. Аланин служит для роста мускулатуры, является источником энергии.
4. увеличивает метаболизм и снижает образование аммиака при больших нагрузках.
5. Цистин устраняет боль при травмировании связок и суставов.
6. отвечает за мозговую активность, во время длительных физических нагрузок переходит в глюкозу, вырабатывая энергию.
7. Глутамин восстанавливает мышцы, повышает иммунитет, ускоряет метаболизм, усиливает работу мозга и создает гормон роста.
8. Глицин необходим для работы мышц, расщепления жира, стабилизации артериального давления и сахара в крови.
9. Карнитин перемещает жировые кислоты в клетки, где совершается их расщепление с выделением энергии, в результате чего сжигается лишний жир и генерируется энергия.
10. Орнитин производит гормон роста, участвует в процессе мочеобразования, расщепляет жирные кислоты, помогает выработке инсулина.
11. Пролин обеспечивает производство коллагена, он необходим для связок и суставов.
12. Серин повышает иммунитет и вырабатывает энергию, нужен для быстрого метаболизма жирных кислот и роста мышц.
13. Таурин расщепляет жир, поднимает сопротивляемость организма, синтезирует желчные соли.

Белок и его свойства

Белки, или протеины - высокомолекулярные соединения с содержанием азота. Понятие "протеин", впервые обозначенное Берцелиусом в 1838 г., происходит от греческого слова и означает "первичный", что отображает лидирующее значение протеинов в природе. Разновидность белков дает возможность для существования огромного количества живых существ: от бактерий до человеческого организма. Их существенно больше, чем других макромолекул, ведь белки - это фундамент живой клетки. Составляют приблизительно 20% от массы человеческого тела, больше 50% сухой массы клетки. Такое количество разнообразных белков объясняется свойствами двадцати различных аминокислот, которые взаимодействуют друг с другом и создают полимерные молекулы.

Выдающееся свойство белков - способность к самостоятельному созданию определенной, свойственной конкретному белку пространственной структуры. По белки - это биополимеры с пептидными связями. Для химического состава белков свойственно постоянное среднее содержание азота - приблизительно 16%.

Жизнь, а также рост и развитие организма невозможны без функции белковых аминокислот строить новые клетки. Белки нельзя заменить прочими элементами, их роль в человеческом организме является чрезвычайно важной.

Функции белков

Необходимость белков заключается в таких функциях:

• он необходим для роста и развития, так как выступает главным строительным материалом для создания новых клеток;
• управляет метаболизмом, во время которого освобождается энергия. После принятия пищи скорость метаболизма увеличивается, например, если еда состоит из углеводов, метаболизм ускоряется на 4%, если из белков - на 30%;
• регулируют в организме, благодаря своей гидрофильности - способности притягивать воду;
• усиливают работу иммунной системы, синтезируя антитела, которые защищают от инфекции и ликвидируют угрозу заболевания.

Продукты - источники белков

Мышцы и скелет человека состоят из живых тканей, которые на протяжении жизни не только функционируют, но и обновляются. Восстанавливаются после повреждений, сохраняют свою силу и прочность. Для этого им требуются вполне определенные питательные вещества. Пища обеспечивает организм энергией, необходимой для всех процессов, включая работу мышц, рост и восстановление тканей. А белок в организме используется и как источник энергии, и как стройматериал.

Поэтому очень важно соблюдать его ежедневное использование в пищу. Богатые белком продукты: курица, индейка, постная ветчина, свинина, говядина, рыба, креветки, фасоль, чечевица, бекон, яйца, орех. Все эти продукты обеспечивают организм белком и дают энергию, необходимую для жизни.

Аминокислоты, формулы которых рассматриваются в курсе химии старшей школы, являются важными веществами для человеческого организма. Белки, состоящие из аминокислотных остатков, необходимы человеку для полноценной жизнедеятельности.

Определение

Аминокислоты, формулы которых будут рассмотрены ниже, являются органическими соединениями, в молекулах которых содержатся амино- и карбоксильные группы. Карбоксил состоит из карбонильной и гидроксильной группировки.

Можно рассматривать аминокислоты в качестве производных карбоновых кислот, где атом водорода замещен на аминогруппу.

Особенности химических свойств

Аминокислоты, общая формула которых может быть представлена в виде CnH2nNH2COOH, являются амфотерными химическими соединениями.

Присутствие в их молекулах двух функциональных групп объясняет возможность проявления этими органическими веществами основных и кислотных свойств.

Их водные растворы имеют свойства буферных растворов. Цвиттер-ион - аминокислоты, где аминогруппа имеет вид NH3+, а карбоксил представлен как -COO-. Молекула подобного вида обладает существенным дипольным моментом, при этом суммарный заряд равен нулю. На таких молекулах выстроены кристаллы многих аминокислот.

Среди важнейших химических свойств данного класса веществ можно выделить процессы поликонденсации, в результате которых образуются полиамиды, включая белки, пептиды, нейлон.

Аминокислоты, общая формула которых имеет вид CnH2nNH2COOH, реагируют с кислотами, основаниями, оксидами металлов, солями слабых кислот. Особый интерес представляют взаимодействия аминокислот со спиртами, относящиеся к этерификации.

Особенности изомерии

Для того чтобы записать структурные формулы аминокислот, отметим, что многие аминокислоты, принимающие участие в биохимических превращениях, содержат аминогруппу в a-положении от карбоксильной группы. Такой углеродный атом является а аминокислоты считают оптическими изомерами.

Структурная формула аминокислот дает представление о расположении основных функциональных групп, входящих в состав данного вещества, относительно активного углеродного атома.

Природные аминокислоты, которые входят в состав белковых молекул, являются представителями L-ряда.

Для оптических изомеров аминокислот характерна самопроизвольная медленная неферментативная рацемизация.

Особенности a-соединений

Любая формула веществ этого вида предполагает расположение аминогруппы у второго углеродного атома. формулы которых рассматривают даже в школьном курсе биологии, также принадлежат к этому виду. Например, к ним относится аланин, аспарагин, серин, лейцин, тирозин, фенилаланин, валин. Именно эти соединения составляют генетический код человека. Помимо стандартных соединений? также в белковых молекулах обнаружены нестандартные аминокислоты, являющиеся их производными.

Классификация по синтезу

Как можно разделить незаменимые аминокислоты? Формулы этого класса подразделяют по физиологическому признаку на полузаменимые, способные синтезироваться в человеческом организме. Выделяют и обычные соединения, синтезируемые в любом живом организме.

Подразделение по радикальным и функциональным группам

Формула аминокислот отличается по строению радикала (боковой группы). Существует деление на неполярные молекулы, содержащие гидрофобный неполярный радикал, а также на заряженные полярные группы. В качестве отдельной группы в биохимии рассматривают гистидин, триптофан, тирозин. В зависимости от функциональных групп выделяют несколько групп. Алифатические соединения представлены:

• моноаминомонокарбоновыми соединениями, в качестве которых можно рассматривать глицин, валин, аланин, лейцин;
• оксимонокаминокарбоновыми веществами: треонином, серином;
• моноаминокарбоновыми: глутаминовой, аспарагиновой кислотой;
• серосодержащими соединениями: метионином, цистеином;
• диаминомонокарбоновыми веществами: лизином, гистидином, аргинином;
• гетероциклическими: пролином, гистидином, трпитофаном/

Любая формула аминокислот может быть записана в общем виде, отличаться будут только радикальные группы.

Качественное определение

Для того чтобы обнаружить незначительные количества аминокислот, проводится В процессе нагревания аминокислот с избыточным количеством нингидрина получается лиловый продукт, если кислота имеет свободную a-аминогруппу, а для защищенной группы характерно получение желтого продукта. Данная методика имеет высокую чувствительность, применяется для колориметрического выявления аминокислот. На ее основе были создан метод распределительной хроматографии на бумаге, внедренный Мартином в 1944 году.

Эту же химическую реакцию применяют в автоматическом анализаторе аминокислот. Прибор, созданный Муром, Шпакманом, Стейном, основывается на разделении аминокислотной смеси в колонках, которые заполнены Из колонки поступает ток элюента в смеситель, сюда же идет нингидрин.

По интенсивности получаемой окраски судят о количественном содержании аминокислот. Показания фиксирует фотоэлектроколориметр, регистрирует самописец.

Подобная технология в настоящее время используется в клинической практике при проведении анализов крови, спинномозговой жидкости, мочи. Она позволяет дать полную картину качественного состава аминокислот, содержащихся в биологических жидкостях, определить в них нестандартные азотсодержащие вещества.

Особенности номенклатуры

Как правильно назвать аминокислоты? Формулы и названия этих соединений дают по международной номенклатуре ИЮПАК. К соответствующей карбоновой кислоте добавляют положение аминогруппы, начиная нумерацию с углеводорода, стоящего при карбоксильной группе.

Например, 2-аминоэтановая кислота. Помимо международной номенклатуры есть тривиальные названия, которыми пользуются в биохимии. Так, аминоуксусная кислота - это глицин, используемый в современной медицине.
При наличии в молекуле двух карбоксильных групп в названии добавляется суффикс -дионовая. Например, 2-аминобутандионовая кислота.

Для всех представителей этого класса характерна структурная изомерия, обусловленная изменениями в строении углеродной цепи, а также расположением карбоксильной и аминогрупп. Помимо глицина (простейшего представителя данного класса кислородсодержащих органических веществ)? остальные соединения имеют зеркальные антиподы (оптические изомеры).

Применение

Аминокислоты распространены в природе, они являются основой для построения животных и растительных белков. Эти соединения применяются в медицине в случае сильного истощения организма, например после сложных хирургических операций. Глутаминовая кислота помогает бороться с нервными заболеваниями, для лечения язвы желудка используется гистидин. При синтезе синтетических волокон (капрона, энанта) в качестве исходного сырья выступает аминокапроновая и аминоэнантоваяя кислота.

Заключение

Аминокислоты являются органическими соединениями, которые в своем составе имеют две функциональные группы. Именно особенности строения объясняют двойственность их химических свойств, а также специфику их использования. По результатам научно-исследовательских экспериментов удалось установить, что биомасса живых организмов, которые живут на нашей планете, в сумме составляет 1,8·1012-2,4·1012 тонны сухого вещества. Аминокислоты являются исходными мономерами в биосинтезе белковых молекул, без которого невозможно существование человека и животных.

В зависимости от физиологических признаков существует подразделение всех аминокислот на незаменимые вещества, синтез которых не осуществляется в организме человека и млекопитающих. Для того чтобы не возникало нарушений в обменных процессах, важно употреблять продукты питания, в которых есть эти аминокислоты.

Именно эти соединения являются своеобразными «кирпичиками», которые используются для построения биополимеров-белков. В зависимости от того, какие именно аминокислотные остатки, в какой последовательности будут выстраиваться в структуру белка, образующийся белок имеет определенные физические и химические свойства и области применения. Благодаря качественным реакциям на функциональные группы биохимики определяют состав белковых молекул, ищут новые пути синтеза индивидуальных биополимеров, необходимых для организма человека.

Аминокислоты – соединения, которые содержат в молекуле одновременно аминогруппу и карбоксильную группу. Простейшим представителем аминокислот является аминоуксусная (глицин) кислота: NH 2 -CH 2 -COOH

Так как аминокислоты содержат две функциональные группы, то и свойства их зависят от этих групп атомов: NH 2 - и –CООН. Аминокислоты – амфотерные органические вещества, реагирующие как основание и как кислота.

Физические свойства.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и малорастворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.

Химические свойства

Кислоты (проявляются основные свойства)

Основания

Аминокислоты – образование пептидов

Аминокислоты не изменяют окраску индикатора, если количество аминогрупп и карбоксильных групп одинаково.

1) NH 2 -CH 2 -COOH + НCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH

2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O

Биологическая роль аминокислот заключается в том, что из их остатков образуется первичная структура белка. Существует 20 аминокислот, которые являются исходными веществами для производства белков в нашем организме. Некоторые аминокислоты применяются в качестве лечебных средств, например глутаминовую кислоту - при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка. Некоторые аминокислоты находят применение в пищевой промышленности, их добавляют в консервы и пищевые концентраты для улучшения пищи.

Билет № 16

Анилин – представитель аминов. Химическое строение и свойства, получение и практическое применение.

Амины - это органические соединения, представляющие собой производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены на углеводородный радикал.

Общая формула:

Физические свойства.

Анилин- бесцветная маслянистая жидкость со слабым характерным запахом, малорастворим в воде, но хорошо растворим в спирте, эфире, бензоле. Температура кипения 184°C. Анилин- сильный яд, действует на кровь .

Химические свойства.

Кислоты (реакции по аминогруппе)

Br 2 (водный раствор)

C 6 H 5 NН 2 + НCl → C 6 H 5 NН 3 Cl

Химические свойства анилина обусловлены наличием в его молекуле аминогруппы -NH 2 и бензольного ядра, которые оказывают взаимное влияние друг на друга.

Получение.

Восстановление нитросоединений – реакция Зинина

C 6 H 5 NО 2 + Н 2 → C 6 H 5 NН 2 + Н 2 О

Применение.

Анилин применяется в производстве фотоматериалов, анилиновых красителей. Получают полимеры, взрывчатые вещества, лекарственные препараты.

Билет № 17

Белки - как биополимеры. Строение, свойства и биологические функции белков.

Белки (протеины , полипептиды ) - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Структура белка

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α -аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка.

· Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи-линейно.

· Вторичная структура - закручивание полипептидной цепи в спираль, поддерживающееся водородными связями.

· Третичная структура -упаковка вторичной спирали в клубок. Поддерживают третичную структуру: дисульфидные связи, водородные связи.

Свойства

Белки являются амфотерными веществами, также как и аминокислоты.

Отличаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются.

Денатурация: Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Денатурация в некоторых случаях обратима.

Гидролиз: Под воздействием ферментов происходит гидрол белка до составляющих его аминокислот. Этот процесс происходит, например, в желудке человека под воздействием таких ферментов как пепсина и трипсина.

Функции белков в организме

Каталитическая функция

Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами. Среди ферментов можно отметить такие белки: трипсин, пепсин, амилаза, липаза.

Структурная функция

Белки – это строительный материал почти всех тканей: мышечных, опорных, покровных.

Защитная функция

Белки антитела, способные обезвреживать вирусы, болезнетворные бактерии.

Сигнальная функция

Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступившие от соседних клеток.

Транспортная функция

Гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким.

Запасающая функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных. Они служат строительным материалом.

Двигательная функция

Белки, осуществляющие сократительную деятельность это актин и миозин

Билет №18

1. Общая характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции, лежащие в основе их получения (на примере полиэтилена).

Высокомолекулярные соединения (полимеры ) – это вещества, макромолекулы которых состоят из многократно повторяющихся звеньев. Их относительная молекулярная масса может измеряться от нескольких тысяч до многих миллионов.

Мономер – это низкомолекулярное вещество из которого получают полимер.

Структурное звено – многократно повторяющиеся в макромолекуле полимера группы атомов.

Степень полимеризации – количество повторяющихся структурных звеньев.

nСН 2 =СН 2 → (-СН 2 -СН 2 -) n

Полимеры могут быть получены в результате реакций полимеризации и поликонденсации.

Признаки реакции полимеризации :

1. Не образуется побочных веществ.

2. Реакция идет за счет двойных или тройных связей.

nСН 2 =СН 2 → (-СН 2 -СН 2 -) n – реакция полимеризации этилена - образование полиэтилена.

Признаки реакции поликонденсации :

1. Образуются побочные вещества.

2. Реакция идет за счет функциональных групп.

Пример: образование фенолформальдегидной смолы из фенола и формальдегида, полипептидной связи из аминокислот. При этом образуется кроме полимера побочный продукт – вода.

Высокомолекулярные соединения имеют определенные преимущества перед другими материалами: они устойчивы к действию реагентов, не проводят ток, механически прочные, легкие. На основе полимеров получают пленки, лаки, резину, пластмассы.